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及 pH 和离子强度对泳动度的影响都反应某一特定蛋白质的特性。因此电泳不仅是分离蛋白质混合物和鉴定蛋白质纯度的重要手段，也是研究蛋白质性质很有用的一种物理化学方法。
目前电泳的类型很多，但是它们都是在经典的自由电泳或称为移动界面电泳（moving-boundary electrophoresis）的基础上发展起来的。自由电泳首先是由瑞典的Tisellius于1930年设计出来的。此方法先是在U形管内使蛋白质溶液和缓冲液之间形成清晰的界面，然后加一外电场（图7-12）。由于界面处存在浓度梯度因而产生折射率梯度，利用适当的光学系统（见沉降速度法）可以观察到界面的移动。在电泳过程中，每个移动界面（峰）相当于某一特定的蛋白质。根据界面移动的速度和电场强度即可算出某一蛋白质的泳动度。如果某一特定蛋白质在几种不同的pH下测出它的泳动度，可用外推法求出该蛋白质的等电点。界面移动电泳在相当长的时间内曾是定量分析蛋白质混合物组分的有力工具，例如用于研究人血浆的蛋白质成分，得到很有意义的结果。对比正常的和病人的血浆蛋白质的电泳图谱，有助于临床诊断。
图 7-12 界面移动电泳的图解
选择适当pH的缓冲溶液使蛋白质带同种电荷；这里假设蛋白质为负离子
区带电泳（zone electrophoresis）由于在支持物上电泳时蛋白质混合物被分隔成若干个区带而得名。区带电泳依其支持物的物理性质不同可以分成4类：①纸电泳和薄膜电泳（如醋酸纤维薄膜电泳和聚酰胺薄膜电泳）；②粉末电泳，支持介质是淀粉、纤维素粉或硅胶等，粉末与适当的溶剂调和，铺设成平板；③细丝电泳，如尼龙丝和其他人造丝状物——类属凝胶电泳；④凝胶电泳，最常用的支持介质有聚丙烯酰胺和琼脂糖凝胶，前者适于分离蛋白质和多核苷酸，后者适于分离核酸，这两种凝胶的支持物分辨率都很高，凝胶可以制作成平板或柱子，凝胶电泳装置的图解见7-13。
电泳前用缓冲液浸润薄膜或滤纸等支持物或用缓冲液直接配制成凝胶，将待分离的蛋白质样品加在它的一端或中央，支持物的两端与电极连接，通电电泳。电泳完毕，各个组分布在不同的区域，用显色剂（蛋白质可用考马斯亮蓝或氨基黑等染色）显色后可以显示出各个组分。
氨基酸混合物特别是寡核苷酸混合物一次电泳往往不能完全分开。这种情况可以将第一次电泳分开的斑点通过支持介质间的接触印迹(blotting)转移到第二个支持介质上，旋转90°，进行第二次电泳。这种方法被称为双向电泳(two-dimensional electrophoresis)。
区带电泳具有设备简单,操作方便,样品用量少等优点,它是蛋白质分析分离的常用技术。
A
B
图 7 13 水平式(A)和垂直式(B)平板胶电泳图解