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1. 免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白 G(IgG) 是血清中最基本的一类抗体，在许多脊椎动物中只有 IgG 类的抗体。IgG 是由 4 条多肽链组成的，两条大的链称为重链或 H 链，两条小的链称为轻链或 L 链。它们通过非共价键和二硫键连接成 M_{150000} 的复合体。IgG 分子的两条重链在一端彼此相互作用，在另一端分别与轻链相互作用，形成 Y 形结构（图 6-29）。每一 IgG 分子含有两个抗原结合部位，它们位于 Y 形结构的两个“臂”的顶端。如果抗原含有多于两个抗原决定簇，那么抗体可以形成引发抗原—抗体的交联晶格而沉淀（图 6-30）。抗体分子（IgG）是二价的而抗原分子可以是多价的，这里讲的价数是指抗原与抗体的结合部位数目。当抗体和抗原在接近等当量（称为等价带）浓度时，将发生最大的交联，产生最大量的免疫沉淀或沉淀素（precipitin）。体外的沉淀反应被广泛地用于研究抗原—抗体反应，并已成为实验免疫学的基础。
A
B
图 6-29 免疫球蛋白的结构
A. 分子结构图解: B. 三维结构(空间填充模型)
IgG 分子的 L 链和 H 链的一级结构可根据它们的序列同源性划分为若干区或结构域。每种免疫球蛋白的 L 链都含有可变区或 V 区 (variable domain) 和恒定区或 C 区 (constant domain)。L 链的可变区 ($V_{L}$) 内的氨基酸序列各抗体之间是不同的；恒定区 ($C_{L}$) 内的残基列所有抗体之间几乎是一样的。同样，H