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图6 10 血红蛋白半分子
$(\alpha\beta-$二聚体)的侧面观
示出装配接触(深灰色)和滑动接触(白色)
A. 去氧血红蛋白
B. 氧合血红蛋白
图 6-11 血红蛋白由去氧形式转变为氧合形式时亚基的移动
离子的价电子层电子排布变化引起的。去氧血红蛋白中血红素$Fe^{2+}$的6个d电子是以4个不成对电子和1个电子对的形式存在，能容纳5个配体：卟啉环系统的4个N原子和His F8。在此电子排布中，铁原子是顺磁性的，处于高自旋态(high-spin state)。卤自旋$Fe^{2+}$的4个不成对电子占据4个轨道，因此它的原子体积较大，加上His F8和卟啉环系统的氮原子之间的空间排斥以及Fe(Ⅱ)电子和卟啉环π电子之间的静电排斥，迫使铁原子向近侧组氨酸方向突出卟啉环面约0.06 nm，结果血红素基也在同一方向凸起(图6-12)。血红蛋白氧合时，$O_{2}$成为$Fc(\mathrm{II})$的第6个配体，6个d电子重排成3个电子对，原来的4个不成对电子挤在两个轨道，铁原子变成反磁性和低自旋态(low-spin state)。自旋态的变化使得$Fe(\mathrm{II})$离子和His F8之间的键缩短，并变成垂直于血红素平面。此外，卟啉环N原子和$Fe(\mathrm{II})$之间的相互作用被加强。低自旋$Fe^{2+}$的原子体积比去氧时缩小，加之其他空间和静电因素的变化，允许铁原子向卟啉环平面的中央孔穴靠拢约0.039 nm，此时的$Fe^{2+}$处于平面上方仅0.021 nm，血红素基也由圆顶状(凸形)变成平面状(图6-12)。这很像是$O_{2}$分子牵引$Fe^{2+}$接近卟啉平面。这一微小的移动具有很深的生物学后果。当Fe原子移动时，它同时拖动His F8残基，并进而引起螺旋F和弱弯EF和FG的位移。这些移动传递到亚基的界面，在这里引发构象重调，导致维系去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂(图6-13)以及$\beta$-亚基之间的空隙变窄,并挤出BPG分子(图6-18)等的变化。
图 6-12 血红蛋白氧合时铁原子移近血红素平面
近侧组氢酸(F8)与铁原子一起被拉动。 Fe-N键被变成垂直于红素平面
3. 氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态
X射线结构分析表明，血红蛋白存在两种主要构象态：T态和R态。T态即紧张态(tersc state)，R态即松弛态(relaxed state)。T态和R态通常用于描述别构蛋白质的两种能互换的构象。虽然$O_{2}$和两种构象态的血红蛋白都能结合，但对R态血红蛋白的亲和力明显高于T态，并且氧的结合更稳定R态。发现当实验性缺氧时T态更加稳定，因此T态是去氧血红蛋白的主要构象。作为T态的去氧血红蛋白有专的氢键和盐桥起着稳定作用，4个亚基的C-末端处于受束缚的状态(图6-13)。$O_{2}$与一个处于T态的血红蛋白亚基结合将引发构象由T态(去氧血红蛋白)转变为R态(氧合血红蛋白)，此时稳定T态的那些相互作用被断裂，亚基的C-末端处于几乎完全自由旋转的状态。$\alpha$键和$\beta$键的C-末端的倒数第二位都