Datasets:
A
$\smiles{C(C@@HN*)Cc1cc(O)c(CC@@HN*)n1CC(O)CCCC@@HN*}$ 吡啶啉(交联体)
B
$\smiles{C(C@@HN*)Cc1cc(CCC(N)C(=O))c(CC@@HN*)n1CC(O)CCCC@@HN*}$ 锁链素(交联体)
图 5-26 吡啶啉和锁链素的结构
胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解,但能被梭菌或动物的胶原酶(collagenase)断裂。断裂的碎片自动变性,可被普通蛋白酶水解。胶原于水中煮沸即转变为明胶或称动物胶(gelatine),它是一种可溶性的多肽混合物。从营养角度看,胶原蛋白并不是理想的,因为它缺少很多人体所必需的氨基酸。
(四) 弹性蛋白
弹性蛋白(clastin)是结缔组织中的另一种蛋白质,它的最重要的性质就是弹性,并因此得名。弹性蛋白使肺、血管特别是大动脉管以及韧带等具有伸展性。弹性蛋白也是一种丰富的蛋白质,但不如胶原蛋白和肌球蛋白(见后面)那样普遍。弹性蛋白不同于胶原蛋白有几点:弹性蛋白只有一个基因,胶原蛋白每种亚基,如$\alpha1(I)$、$\alpha2(I)$等,都有自己的基因;弹性蛋白不含烃赖氨酸,不被糖基化,而胶原蛋白是一种糖蛋白;弹性蛋白不含Gly-Pro-y和Gly-x-Hyp重复序列,因而不能形成胶原蛋白那样的超螺旋。
弹性蛋白是由可溶性的单体合成的,它是弹性蛋白纤维的基本单位,称原弹性蛋白(tropoelastin)。原弹性蛋白约含700个氨基酸残基,相对分子质量7200,富含Gly、Ala、Val和Pro,但不含羟氨酸,羟脯氨酸含量也很少。原弹性蛋白是由成纤维细胞(fibroblast)和其他结缔组织细胞分泌的。
弹性蛋白纤维中原弹性蛋白分子按两种方式交联在一起,一种与胶原蛋白中的一样,即通过羟氨酸正亮氨酸衍生物交联。另一种是原弹性蛋白中特定的 Lys 侧链赖氨酰氧化酶催化下氧化脱氨成醛基(图 5-25)后,由 3 个这样的醛基和一个未被修饰的 Lys 侧链形成类似吡啶啉的锁链素(desmosine)和异锁链素(isodemosine)交联体(图 5-26B),它们是弹性蛋白的标志。通过锁链素或异锁链素 2、3 或 4 条原弹性蛋白链交联成橡皮样的肽链网,能作二维或三维可逆伸缩,交联后的成熟弹性蛋白是不溶性的,很稳定。弹性蛋白可能缺乏有规则的二级结构,但含有各种各样的无规卷曲构象,当施加张力时,卷曲可以拉伸,张力除去后卷曲又可复原。
(五)肌球蛋白和原肌球蛋白
各种类型肌肉(横纹肌、平滑肌和心肌)以及许多其他收缩系统都含有两种构成肌纤维的主要蛋白质:肌球蛋白和肌动蛋白。
肌球蛋白(myosin)是一种很长的棒状分子,由6条多肽链组成,相对分子质量约为$540 \times 10^{3}$。如图5-27所示,这6条多肽链包括两条$Mr230 \times 10^{3}$的重链和两对不同的轻链(每条约为$20 \times 10^{3}$)。重链由N-末端的双头球状区(头)和C-末端的棒状区(尾)组成,头和尾之间是一个柔性的铰链区(颈)。尾部由两条自身是右手α螺旋的链相互缠绕形成的左手超螺旋,称α螺旋卷曲螺旋(α-helix coiled coil),长约为150 nm,直径为2 nm。多个肌球蛋白分子通过它们的尾区间的离子相互作用(图5-30)装配成骨骼